WWW.DISSERS.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА

   Добро пожаловать!


Pages:     || 2 | 3 | 4 | 5 |   ...   | 7 |

Глава 6. Функции крови

К функциям крови относят: (1) перенос кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким (глава 8); (2) транспорт пластических (аминокислот, нуклеазидов, витаминов, минеральных ве­ществ) и энергетических (глюкоза, жиры) ресурсов к тканям; (3) пере­нос конечных продуктов обмена к органам выделения (почкам, пото­вым железам, коже и др.); (4) участие в регуляции температуры тела (глава 11); (5) поддержание постоянства кислотнощелочного состоя­ния организма (глава 13); (6) обеспечение водносолевого обмена между кровью и тканями (глава 12); (7) обеспечение иммунных ре­акций (глава 2), кровяного и тканевого барьеров против инфекции; (8) обеспечение гуморальной регуляции функций различных систем и тканей переносом к ним гормонов, биологически активных веществ; (9) секрецию клетками крови биологически активных веществ; (10) поддержание тканевого гомеостаза и регенерации тканей.

Цельная кровь состоит из жидкой части (плазмы) и форменных элементов крови, к которым относят эритроциты, лейкоциты и кро­вяные пластинки — тромбоциты. На долю форменных элементов крови приходится около 45 % ее общего объема, остальные 55 % составляет плазма. Отношение объема форменных элементов крови к объему плазмы называется "гематокритное число" или гематокрит. Физико химические свойства цельной крови, компонентов плазмы и ее функции описаны в главе 2.

6.1. Функции эритроцитов Функции и свойства эритроцитов. Функцией эритроцитов явля­ется перенос кислорода содержащимся в них гемоглобином от лег­ких к тканям и углекислого газа от тканей к альвеолам легких. Выполнению этой задачи подчинены особенности организации эрит­роцита: он лишен ядра, 95 % его массы представлены гемоглоби­ном, цитоскелет эритроцита обладает способностью к деформиру­емости, что позволяет ему многократно изменять форму, легко проникая через тонкие капилляры (имея диаметр от 8 до 7 мкм, он проникает через сосуды с диаметром меньше 3 мкм). Собственные потребности эритроцита в кислороде весьма малы. Глюкоза является основным источником энергии в этой клетке. Энергия, необходимая для восстановления формы деформированного в капилляре эритро­цита, активного транспорта катионов через его мембрану, синтез глюкотатиона образуется в ходе анаэробного гликолиза по пути ЭмбденМейергофа. В этом цикле расходуется 90% потребляемой эритроцитами глюкозы. Торможение гликолиза, уменьшающее в клетке концентрацию АТФ, приводит к накоплению в ней ионов натрия и воды, ионов кальция, повреждению мембраны, что пони­жает механическую и осмотическую устойчивость эритроцита, уско­ряет его разрушение. Энергия глюкозы в эритроците используется также в реакциях восстановления, зашишаюших компоненты эрит­роцита от окислительной денатурации. Благодаря этому, атомы же­леза гемоглобина поддерживаются в восстановленной форме, что препятствует превращению гемоглобина в метгемоглобин, неспособ­ному к транспорту кислорода. Восстановление обеспечивается фер­ментом — метгемоглобинредуктазой. В восстановленном состоянии поддерживаются и серусодержащие группы, входящие в мембрану эритроцита, гемоглобин, ферменты, что сохраняет функциональные свойства этих структур. В ходе метаболизма по побочному пути гликолиза, контролируемого ферментом дифосфоглииератмутазой, об­разуется 2,3дифосфоглииерат (2,3ДФГ). Основное значение 2,3ДФГ заключается в регуляции им сродства гемоглобина к кислороду.

Эритроциты имеют дисковидную, двояковогнутую форму, их объем достигает 8590 мкм3, а поверхность — около 145 мкм2. Такое соотношение плошади к объему благоприятствует деформируемости эритроцитов. Уменьшение отношения поверхность/объем эритроцита, наблюдаемое при увеличении объема эритроцита, приобретении им сферичной формы при избыточном поступлении в эритроцит воды, делает его менее деформируемым. Это ведет к быстрому разруше­нию эритроцита. Большую роль в поддержании формы и деформи­руемости эритроцитов играют липиды их мембран, которые пред­ставлены фосфолипидами (глииерофосфолипидами, сфинголипидами), гликолипидами, холестерином. Увеличение соотношения холестеринфосфолипиды в мембране увеличивают ее вязкость, уменьшает теку­честь и эластичность мембраны. В результате снижается деформиру­емость эритроцита. Усиление окисления ненасыщенных жирных кис­лот фосфолипидов мембраны перекисью водорода (Н2О2) или суперок­сидными радикалами (О2) вызывает гемолиз эритроцитов (разрушение эритроцитов с выходом гемоглобина в окружающую среду), повреж­дение молекулы гемоглобина эритроцита. Образующийся в эритроците глютатион, а также антиоксиданты (атокоферол и др.) защищают компоненты эритроцита от данного повреждения.



До 52% массы мембраны эритроцитов составляют белки. Среди них гликопротеины, в т.ч. формирующие вместе с олигосахаридами антигены групп крови — М, N, S, Kell. Гликопротеины мембраны содержат сиаловую кислоту, обеспечивающую эритроциту электроне­гативный заряд, отталкивающий эритроциты друг от друга. Спектрин и анкирин — белки цитоскелета, играющие важную роль в поддер­жании формы эритроцита.

Энзимы мембраны — Na+ K+зависимая АТФаза обеспечивают активный транспорт Na+ из эритроцита и К+ в его цитоплазму. Са++зависимая АТФаза обеспечивает выведение Са++ из эритроцита. Со­держащийся в эритроците фермент — карбоангидраза катализирует реакцию синтеза угольной кислоты из воды и углекислого газа, после чего эритроцит транспортирует ее в виде бикарбоната к легким.

Гемоглобин. Гемоглобин — это хемопротеин, окрашивающий эритроцит в красный цвет после присоединения к содержащемуся в нем железу (Fe++) молекулы кислорода. У мужчин в 1 дкл содер­жится 14,5±1,5 г гемоглобина, у женщин — 13,0±1,5 г. Молекуляр­ная масса гемоглобина составляет около 60 000. Его молекула со­стоит их четырех субъединиц, каждая из которых представлена гемом (содержащим железо производным порфирина), связанным с белковой частью молекулы — глобином. Глобин представлен двумя а и двумя В полипептидными цепями. Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов, первым этапом которого является син­тез аамино В кетоадипиновой кислоты из глицина и сукцинил Коэнзима А (рис.6.1.). Синтез цепей глобина идет на полирибосомах и контролируется генами 11 и 16 хромосом. У взрослого человека глобин состоит из двух а и двух В полипептидных цепей. Гемог­лобин, содержащий две а и две Вцепи, называется А тип (от adult — взрослый). Он составляет основную часть нормального ге­моглобина взрослого человека. В крови плода человека содержится гемоглобин типа F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В.

Гемоглобин обладает способностью обратимо присоединять кисло­род. 1 г гемоглобина связывает 1,34 мл кислорода. Соединения ге­моглобина с молекулой кислорода называется оксигемоглобин. Срод­ство гемоглобина к кислороду выражают парциальным давлением кислорода, при котором гемоглобин насыщен кислородом на 50% (Р50). Молекулярный кислород обладает высоким сродством к гемог­лобину. Однако, и другие соединения могут фиксироваться на его молекуле, ослабляя связь кислорода с гемоглобином. Поэтому срод­ство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (т.е. отсоединение молекулы кислорода от гемоглобина) зависят от на­пряжения кислорода, угольной кислоты в крови, концентрации про­тонов водорода (рН крови) и ее температуры, концентрации 2,3дифосфоглицерата в эритроцитах. Изменение величин этих факторов (например, повышение рО2 или снижение рСО2 в крови, нарушение образования 2,3дифосфоглицерата в эритроцитах) снижают скорость отдачи кислорода гемоглобином. Напротив, увеличение внутрикле­точной концентрации 2,3дифосфоглицерата, снижение рО2 крови, сдвиг рН в кислую сторону — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая отдачу его тканям. Увеличение кон­центрации 2,3дифосфоглицерата наблюдается у лиц, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах.

Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным или дезоксигемоглобином. До 1030% СО2 образует карбаминовое соединение с радикалом NH, глобина и в форме кабаминового соединения транспортируется от тканей к легким.

В первые 3 месяца жизни плода человека у него представлены эмбриональные гемоглобины, молекула глобина которых имеет от­личный от гемоглобина А состав полипептидных цепей. Это гемог­лобин типа Gower 1 (4эпсилон цепи) и Gower II (2а и 2 эпсилон Рис.6.1. Схема синтеза гемоглобина у человека.





цепи). В последующем формируется гемоглобин F, молекула глобина которого состоит из 2а и 2у цепей. При рождении ребенка до 5080% гемоглобина у него представлены типом F и 1540% —типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2%. Гемоглобин F обладает большим сродством к кислороду, чем гемоглобин А, 2,3ДФГ также меньше влияет на соединение гемоглобина F с кисло­родом. Поэтому гемоглобин F переносит на 2030% больше кисло­рода, чем тип А, что способствует лучшему выполнению его функ­ции — снабжению плода кислородом.

Старение и разрушение эритроцитов в организме. Максимальная продолжительность жизни эритроцитов достигает 120 дней, сред­няя — 6090 дней. Старение эритроцитов сопровождается уменьше нием образования в них количества АТФ в ходе метаболизма глю­козы. Это нарушает требующие энергии процессы восстановления формы эритроцитов, транспорта катионов, защиты компонентов эритроцитов от окисления. Эритроциты становятся менее эластичны, их мембрана теряет сиаловые кислоты, в результате чего, они или разрушаются внутри сосудов (внутрисосудистый гемолиз 20%), или же становятся добычей захватывающих и разрушающих их макрофагов селезенки, купферовских клеток печени и макрофагов костного мозга (внесосудистый или внутриклеточный гемолиз80%). В ходе внутрикле­точного гемолиза каждый день разрушается 6 7 г гемоглобина, ос­вобождая в макрофаги до 30 мг железа. После отщепления от ге­моглобина гем превращается в желчный пигмент — билирубин, по­ступает с желчью в кишечник, и в виде стеркобилина и уробилина выводится с калом и мочой. При метаболизме 1 г гемоглобина образуется 33 мг билирубина.

При внутрисосудистом гемолизе разрушается 1020 % эритроци­тов. Их гемоглобин освобождается непосредственно в плазму, в которой он связывается плазменным белком — гаптоглобином. Это гликопротеин, при электрофорезе белков мигрирующий с а2 глобу­лином. Половина количества образовавшегося комплекса — гемог­лобингаптоглобин уже за 10 минут покидает плазму и поглощается паренхиматозными клетками печени, что предупреждает поступление свободного гемоглобина в почки. У здорового человека в плазме содержится около 1 г/л плазмы гаптоглобина и 310 мг гемоглоби­на.

Обмен железа в организме. Из 4 5 г железа, содержащегося в организме, 1/4 составляет резервное железо, а остальное — функци­онально активно. Из этого количества в состав гемоглобина эрит­роцитов входит 6270%, 510% содержится в миоглобине, осталь­ное — в тканях, где оно участвует во многих метаболических про­цессах: в составе металлосодержаших энзимов обеспечивает митохондриальный транспорт электронов, синтез ДНК и деление клеток, метаболизм катехоламинов (гормонов мозгового вещества надпочеч­ников), детоксикационные механизмы, т.е. снижающие активность токсических веществ, поддерживая, в частности, концентрацию цитохрома Р450. Поэтому дефицит железа в организме человека пони­жает его физическую активность и работоспособность.

В организме человека происходит интенсивный обмен железа, оно постоянно перемещается из мест его накопления к местам испо­льзования и обратно. Так, эритропоэз ежесуточно требует от 20 до 25 мг железа. Почти все это количество железа костный мозг по­лучает за счет его повторного использования. Только около 1 мкг железа вновь ежедневно всасывается в кишечнике, пополняя потери с калом, мочой, потом и слущиванием кожи. У молодых женщин потери железа больше (менструация, беременность). Fe++ поступает в эритробласты с белком плазмы — трансферрином, гликопротеином (MB 76000), мигрирующим при электрофорезе белков плазмы вместе с В1 глобулинами. Плазма содержит от 1,8 до 2,6 мг/л трансфер рина. Поскольку 1 мг белка связывает 1,25 мкг Fe++, то в общем объеме плазмы содержится около 3 мг железа. В норме лишь 1/3 трансферрина плазмы насыщена железом. Дополнительное количе­ство железа, которое может связываться с ненасыщенным железом трансферрином плазмы, определяет ненасыщенную железосвязывающую способность крови. Общее количество железа, которое может быть связано трансферрином, называется общей железосвязывающей способностью крови (ОЖСК). Концентрация железа в плазме дости­гает у мужчин 120 мг%, у женщин — 80 мг%. ОЖСК нормальной сыворотки крови составляет 290380 мг%, с мочой выводится за сутки 60100 мкг железа.

Pages:     || 2 | 3 | 4 | 5 |   ...   | 7 |










© 2011 www.dissers.ru - «Бесплатная электронная библиотека»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.